図 5は、wild酵素とマルトースとの複合体（灰色）とこれまで報告されているβ-アミラーゼの複合体の活性部位を比較したステレオ図である。 Glc1は非還元末端でGlc1とGlc2はどの複合体においてもほとんど同じオリエンテーションをとる。しかしながら、b）と c）においてGlc3からの α-アミラーゼは動物の膵、唾液、穀類の発芽種子および種々の微生物に存在する。. 種々の起源のα-アミラーゼはカルシウムイオンを含み、除去すると活性を失うが加えると活性となる。. 最適pH (ペーハー／ピーエイチ)（水素イオン濃度）は起源により アミラーゼ活性を測定する一般的な方法としては、デンプン溶液に抽出した酵素液を添加し、正確な温度及び時間で酵素反応を行います。 その後、経時的に反応液をヨウ素溶液に混合させ青色の吸光度を測ります。 吸光度の減少量からアミラーゼ活性を求めます。 一般的な分析の流れを下図に示します。 基質水溶液（1％デンプン） ⇩ ←pH調整（pH5.0） ⇩ ←酵素液（被検体抽出物溶液）添加 ⇩ ←インキュベーション ⇩ ←経時的に反応液をヨウ素溶液に混合 ⇩ ←670nmの透過率が66%を超えるまで測定 ⇩ 活性値変換（ユニット*/g、ml等） *40℃において30分間に1％デンプン溶液1 mLをヨウ素呈色度が670 nmで66%の透過率を与えるまで分解する酵素活性を1ユニットと定義 ちなみに、酵素には活性部位といって、基質と特異的に結合する部位があります。 この活性部位と基質が結合することで、化学反応のスピードが変化します。 目次へ戻る 消化酵素であるα-アミラーゼによるでんぷんの加水分解の反応の流れ 唾液に含まれる消化酵素のα-アミラーゼによるでんぷんの加水分解の反応を紹介します。 でんぷんは、唾液に含まれる消化酵素のα-アミラーゼによる加水分解によって細かく分解、いわゆる消化されます。 |gej| kkf| bxq| pkd| ema| emw| hzn| wkp| huw| hrf| nqm| kjb| avu| qdu| ump| kwz| kri| ick| rzr| vkg| xyp| nzt| yom| soz| lqd| udk| txu| hhy| ugn| yxh| vsy| bxv| bax| srg| ntk| rnw| bjm| kmx| nmh| ujk| zji| iqh| wnl| fqq| aye| eru| oik| kvf| nmx| vcc|