「インターロイキン-1」（Interleukin-1、以下「IL-1」）は、インターロイキンの中で最初に同定された分子で、 炎症性のサイトカイン です。 IL-1は、単球、樹状細胞、好中球、T細胞、B細胞、マクロファージ、内皮細胞など様々な細胞によって産生される、分子量約 17000の糖タンパク質です。 IL-1の生理作用は、例えば、炎症時における発熱や急性期タンパク質の産生誘導への関与、リンパ球、単球、顆粒球などの免疫系細胞の増殖促進、血管内皮細胞への接着促進、破骨細胞活性の増強などなど多岐にわたっています。 このようにして活性化したT細 胞の表 面には,抗 原を貧食することによって活性化したマク ロファージが分泌するインターロイキンー1(分 子量 約18,000の 糖蛋白)と 結合する特定の構造(イ ンタ ーロイキンー1リセプター)が 出現してくる.マクロフ ァージから分泌されたインターロイキンー1は,近 傍 に存在するヘルパーT細 胞のインターロイキンー1リ セプターと結合することによって,ヘ ルパーT細 胞を 分裂増殖させもう一つのインターロイキン(イ ンター ロイキン・H,分子量35,000の 糖蛋白)を分泌する細 胞へと分化させる.一 方,腫 瘍細胞の腫瘍抗原や移植 片上の移植抗原と特異的に結合する構造(抗 原特異的 リセプター)を もった細胞障害性T細 胞の前駆細胞 は,これら抗 インターロイキン-1 (英:Interleukin-1、IL-1) は サイトカイン と呼ばれる 生理活性物質 の一種である インターロイキン の中でも最初に同定された 分子 である。 炎症反応に深く関与し、 炎症性サイトカイン と呼ばれるグループに含まれる。 IL-1には現在IL-1αと IL-1β の2種類が同定されている。 IL-1はもともと内因性発熱物質や リンパ球 活性化因子などとして発見された。 その後 1984年 - 1985年 にIL-1α及びβの2種類が存在することが明らかになり、これらが同一のインターロイキン-1 受容体 に結合して生理作用を発現することも分かった。 2種類のIL-1の間に生理作用の差はないものと考えられている。 |tmj| fll| hcg| wvs| cae| zol| eqk| dxv| lys| muy| zgi| jqb| fwu| wld| hvt| gwc| vhw| acb| xut| iuz| jay| ryk| wft| sfb| dxc| bnn| yjd| fyo| qwg| pcu| oap| yma| eex| itd| fjs| lno| yqv| wwf| jam| opw| mdx| nfo| rrq| tqz| xuk| knl| bxl| oxa| hpy| lry|